2022-020957

特願２０１９－５５０５５２「タンパク質をアッセイする方法」拒絶査定不服審判事件〔平成３０年 ６月 ７日国際公開、ＷＯ２０１８／１０２７５９、令和 ２年 ５月２１日国内公表、特表２０２０－５１４７４６〕について、次のとおり審決する。

結 論 本件審判の請求は、成り立たない。

理 由 第１ 手続の経緯の概要 本願は、２０１７年（平成２９年）１２月１日（パリ条約による優先権主張外国庁受理 ２０１６年１２月１日 米国（ＵＳ）、パリ条約による優先権主張外国庁受理 ２０１７年５月２日 米国（ＵＳ））を国際出願日とする出願であって、その手続の経緯の概要は以下のとおりである。 令和２年１２月 １日 ：手続補正書、上申書の提出 令和３年 ９月２７日付け：拒絶理由通知書 令和４年 ４月 ５日 ：意見書、手続補正書の提出 令和４年 ８月１２日付け：拒絶査定 令和４年１２月２３日 ：審判請求書、手続補正書の提出 第２ 本願発明 本願の請求項１～３１に係る発明は、令和４年１２月２３日に提出された手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１～３１に記載された事項により特定されるとおりのものであると認められるところ、その請求項２７に係る発明（以下、「本願発明」という。）は、以下のとおりのものである。 【本願発明】 ｍ種の親和性試薬を用いて、タンパク質の混合物中のｎ種のタンパク質を一意的に同定しかつ定量化する方法であって、ｎはｍより大きく、かつｎおよびｍは１より大きい正の整数であり、かつ該タンパク質は本来備わっている特性によって分離されておらず、該親和性試薬のそれぞれの非特異性の度合いが既知である、方法。 第３ 原査定の拒絶の理由の概要 原査定の拒絶の理由の概要は、以下のものを含む。 この出願の請求項２７に係る発明は、その最先の優先日前に日本国内又は外国において、頒布された下記の刊行物に記載された発明又は電気通信回線を通じて公衆に利用可能となった発明であるから、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができない。 また、この出願の請求項２７に係る発明は、その最先の優先日前に日本国内又は外国において、頒布された又は電気通信回線を通じて公衆に利用可能となった下記の刊行物に記載された発明に基づいて、その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者（以下「当業者」という。）が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。 引用文献等一覧 引用文献１ 米国特許出願公開第２００７／０２１８５０３号明細書 第４ 当審の判断 １ 引用文献１ （１）引用文献１の記載 原査定の拒絶の理由で引用文献１として引用された、本件出願の最先の優先日前に日本国内又は外国において頒布された又は電気通信回線を通じで公衆に利用可能となった文献である、米国特許出願公開第２００７／０２１８５０３号明細書（以下、「引用文献１」という。）には以下の記載がある。なお、下線は合議体が付した。 [0037] Hence, in various aspects, the present teachings disclose methods of identifying a protein or polypeptide. The methods comprise determining, in the protein or polypeptide to be identified, presence or absence of each binding pool target of a plurality of binding pool targets. In these aspects, each binding pool target can be a binding target for at least one probe comprised by a binding pool, and can comprises at least one amino acid up to about six amino acids. In various aspects, the methods further comprise identifying, in at least one database, a protein or polypeptide comprising binding pool targets most similar to the binding pool targets comprised by the protein or polypeptide to be identified. In various aspects, the protein or polypeptide comprising binding pool targets most similar to those comprised by the protein or polypeptide to be identified the binding pool targets comprised by the polypeptide to be identified. （下線部当審訳） [0037]それゆえ、種々の局面において、本教示は、タンパク質またはポリペプチドを同定する方法を開示する。この方法は、同定されるタンパク質またはポリペプチドにおいて、複数の結合プール標的の各結合プール標的の存在または非存在を決定することを含む。これらの局面において、各結合プール標的は、結合プールによって構成される少なくとも1つのプローブに対する結合標的であり得、そして約6アミノ酸までの少なくとも1つのアミノ酸から構成され得る。種々の局面において、方法はさらに、少なくとも1つのデータベースにおいて、同定されるべきタンパク質またはポリペプチドによって構成される結合プール標的に最も類似する結合プール標的を含むタンパク質またはポリペプチドを同定することを含む。様々な局面において、同定されるタンパク質またはポリペプチドによって構成される結合プール標的と最も類似する結合プール標的を含むタンパク質またはポリペプチドは、同定されるポリペプチドによって構成される結合プール標的を含む。 [0051] In various aspects of the present teachings, a database can be a collection of any number of proteins or polypeptides. For example, a database can comprise a proteome of at least one eukaryotic or prokaryotic species, and can be, in some configurations, a database comprising at least about 90% of the polypeptide sequences encoded by the genome of a species. In some aspects, a proteome can be a eukaryotic or prokaryotic proteome. For example, a proteome can be a vertebrate proteome such as a mammalian proteome, such as, in non-limiting example, a human proteome. In other examples, a proteome can be a prokaryotic proteome such as an E. coli proteome. The protein or polypeptide sequences comprised by a proteome database can include sequences determined by conceptual translation of predicted open reading frames of a genome, conceptual translation of mRNA sequences, and/or actual sequence data of proteins and polypeptides that have been directly sequenced. A database can be, in some configurations, limited to protein or polypeptide sequences of the proteome of a single species, or, in alternative configurations, can comprise polypeptide sequences of proteomes of multiple sequences, for example, a combination of human and mouse proteomes. In non-limiting example, a database can be a RefSeq protein database, available from the website of the National Institute of Health. In various aspects, a database which can be used with the methods described herein can be a database of protein or polypeptide sequences or structures selected on any rationale. In non-limiting examples, a database can be assembled from known sequences of kinases or nucleases, from structures of proteins known to be expressed by muscle cells, from sequences expressed by a bacterial pathogen, or structures of proteins comprised by a plant. In addition, in some configurations, databases can be combined to form larger databases. In non-limiting example, a database can comprise all known sequences of proteins expressed in mammalian cells. （下線部当審訳） データベースは、National Institute of Healthのウェブサイトから入手可能なRefSeqタンパク質データベースであり得る。 Example 1 [0062] This example provides an overview of digital polypeptide strand analysis. [0063] As illustrated in FIG. 1, proteins and polypeptides comprised by a sample are denatured and linearized by heating in the presence ofβ-mercaptoethanol and sodium dodecyl sulfate. The released strands are then immobilized on a microscope slide, such that single polypeptide strands are 1) optically resolvable and 2) accessible to binding by probes. Binding pools, each of which is labeled with a tag such as a quantum dot and binds a structure known to be comprised by at least one protein or polypeptide of a refseq database, are applied to the sample sequentially, following a cycle of binding, washing, detecting, and eluting. Accordingly, a first binding pool comprising a plurality of probes is applied to the surface, excess probe is removed by washing, and binding between the first binding pool each polypeptide strand is then determined using a fluorescence microscope. Probes bound to polypeptide strands on the slide are then removed using an elution buffer. The process is repeated for each of the binding pools. Based upon the results of the binding pool binding assays, digital signatures are assigned to each polypeptide strand (FIG. 1). Polypeptides can then be quantified by counting the number of polypeptide strands having the same digital signatures, and identity of polypeptide strands can be determined by comparing their digital signatures to those of polypeptide sequences comprised by the refseq database. （下線部当審訳） 実施例1 [0062]この実施例は、デジタルポリペプチド鎖分析の概要を提供する。 [0063]図1に示されるように、サンプルによって構成されるタンパク質およびポリペプチドは、β-メルカプトエタノールおよびドデシル硫酸ナトリウムの存在下で加熱することによって変性され、直鎖化される。放出された鎖は顕微鏡スライド上に固定化され、1)光学的に分離可能で、2)プローブが結合しやすい状態になる。それぞれ量子ドットなどのタグで標識され、refseqデータベースの少なくとも1つのタンパク質またはポリペプチドによって構成されていることが知られている構造と結合する結合プールは、結合、洗浄、検出、溶出のサイクルに従って、順次サンプルに適用される。したがって、複数のプローブからなる第一結合プールが表面に適用され、余分なプローブは洗浄によって除去され、第一結合プールの各ポリペプチド鎖間の結合が蛍光顕微鏡を用いて決定される。スライド上のポリペプチド鎖に結合したプローブは、溶出バッファーで除去される。このプロセスを各結合プールについて繰り返す。結合プールの結合アッセイの結果に基づいて、デジタル署名が各ポリペプチド鎖に割り当てられる（図1）。次いで、ポリペプチドは、同一のデジタル署名を有するポリペプチド鎖の数を計数することによって定量化することができ、ポリペプチド鎖の同一性は、それらのデジタル署名をrefseqデータベースに含まれるポリペプチド配列のものと比較することにより決定することができる。ポリペプチドは、同じデジタル署名を持つポリペプチド鎖の数を数えることによって定量化することができ、ポリペプチド鎖の同一性は、そのデジタル署名をrefseqデータベースによって構成されるポリペプチド配列のものと比較することによって決定することができる。 Example 2 [0064] This example illustrates methods of designing binding pools that will uniquely identify most polypeptides in a refseq database. [0065] Using the twenty standard amino acids found in polypeptides and coded for by the genetic code, there are 400 possible 2-amino acid motifs. One possible set of probes comprises probes against every possible 2-amino acid motifs. Accordingly a weight matrix of the form NNNNNGANNNNN was used as a starting point, since the average 2 amino acid motif hits [1/2] of the polypeptides in the refseq database (average=0.505, st. dev.=0.1746). Duplicate polypeptides were removed. Following the removal, 27,910 distinct polypeptides remained in the database. Notably, 7,737 of the polypeptides contain an alternatively spliced isoform somewhere in the database. These alternatively spliced isoforms were left in the analysis. [0066] A 400-bit-long digital signature for each polypeptide in the database was then determined. The number of polypeptides with unique signatures in the database was then computed. It was found that 26,537 of the 27,910 polypeptides had unique signatures. Therefore, 95% of the polypeptides could be uniquely identified, including the vast majority of alternatively spliced isoforms. [0067] Not trying to distinguish splice forms, it was found that 27,839 of the 27,910 polypeptides had unique signatures. Therefore, 99.7% of the polypeptides comprised by the database could be uniquely identified. （当審訳） 実施例2 [0064] この実施例は、refseqデータベース中のほとんどのポリペプチドを一意に同定する結合プールを設計する方法を示す。 [0065]ポリペプチド中に見出され、遺伝暗号によってコードされる20個の標準アミノ酸を用いると、400個の可能な2-アミノ酸モチーフが存在する。プローブの1つの可能なセットは、すべての可能な2-アミノ酸モチーフに対するプローブから構成される。したがって、refseqデータベースのポリペプチドの平均2アミノ酸モチーフヒット数[1/2]（平均=0.505、標準偏差=0.1746）から、NNNNNGANNNNNの形のウェイトマトリックスを出発点として使用した。重複ポリペプチドは削除した。その結果、27,910個のポリペプチドがデータベースに残った。注目すべきは、7,737個のポリペプチドが、データベースのどこかにスプライシングされたアイソフォームを含んでいることである。これらの交互にスプライスされたアイソフォームは、分析に残された。 [0066]次に、データベース中の各ポリペプチドについて、400ビット長のデジタル署名を決定した。データベース中のユニークな署名を持つポリペプチドの数が計算された。その結果、27,910個のポリペプチドのうち、26,537個がユニークな署名を持っていた。したがって、95％のポリペプチドは、交互にスプライスされたアイソフォームの大部分を含めて、一意に同定することができた。 [0067]スプライスフォームを区別しようとせず、27,910個のポリペプチドのうち27,839個がユニークな署名を持つことがわかった。したがって、データベースによって構成されたポリペプチドの99.7％が一意に同定できた。 Example 5 [0079] This example illustrates methods of finding the optimal set of probes. [0080] In order to develop a method of finding an optimal set of probes, a heuristic approach was taken that allows a small set of probes to be used to identify polypeptides. This approach provides the same type of coverage and resistance to noise that was achieved using the set of 400 2 amino acid motifs. [0081] The heuristic is as follows: first a set of 500 motifs was made up. This set included all 400 2 amino acid motifs, and 100 randomly sampled 3 amino acid motifs. From this set, a smaller subset of motifs was chosen that is expected to perform as well as the 400 2 amino acid motifs. To pick the first member, each motif was added to a "test set" and digital signatures are generated for each polypeptide in the refseq database. From the digital signatures, it was calculated, Ns=the effective number of unique signatures=1/(prob of picking two signatures from the dataset and having them be the same). The motif was chosen that maximized Ns, and this motif was added to the optimal set. The procedure was then repeated as before. The "test set" consisted of all motifs in the optimal set and each unselected motif. The motif that maximized Ns was again added to the optimal set. This worked well early on, but after selection of 17 motifs, the optimization was changed to optimize the actual number of unique digital signatures rather than the effective number of unique digital signatures. This was continued until all 500 motifs were used. This heuristic provides an ordering for the 500 motifs. If one wants to have an optimal motif set of 50 motifs, then the first 50 motifs can be chosen by this heuristic. In FIG. 5, the fraction of polypeptides with unique digital signatures is plotted as a function of the size of the optimal set. For comparison, the percentage of polypeptides was also plotted with unique digital signatures for a randomly chosen set of the same size. The results show that optimal pools in fact perform somewhat better than random. FIG. 6 shows an enlargement of part of the graph shown in FIG. 5, to clarify the results shown. [0082] In theory, a database of 27,910 polypeptides could be represented by 15 probes to get unique signatures for each of them (because 2<15> =32768). However, polypeptides have different lengths. This implies that if a motif is going to divide a set of 50 amino acid polypeptides in half, it must have relatively low information content. But then it will not divide a set of 500 amino acid polypeptides in half, and vice versa. Therefore, it will be difficult to do much better. Still, the optimal motif set gives good results (>97% unique polypeptides) for 200 probes. （下線部当審訳） 実施例5 [0079] この実施例は、プローブの最適セットを見出す方法を示す。 [0081] 発見的手法は以下のとおりである：まず、500個のモチーフのセットが作られた。このセットには、400個の2アミノ酸モチーフすべてと、ランダムにサンプリングされた100個の3アミノ酸モチーフが含まれていた。このセットから、400個の2アミノ酸モチーフと同程度の性能が期待できる、より小さなモチーフのサブセットが選ばれた。最初のメンバーを選ぶために、各モチーフを「テストセット」に加え、refseqデータベースの各ポリペプチドに対してデジタル署名を生成した。デジタル署名から、Ns=ユニーク署名の有効数=1/(データセットから2つの署名を選び、それらが同じになる確率)が計算された。Nsを最大にするモチーフが選ばれ、このモチーフが最適セットに加えられた。この手順を先ほどと同様に繰り返した。テストセットは、最適セットに含まれるすべてのモチーフと、選択されていない各モチーフで構成された。Nsを最大にしたモチーフが再び最適セットに加えられた。これは初期にはうまくいったが、17個のモチーフを選択した後、最適化をユニークなデジタル署名の有効数ではなく、実際のユニークなデジタル署名の数を最適化するように変更した。これは500個のモチーフがすべて使用されるまで続けられた。この発見的手法は、500のモチーフの順序を提供する。50個のモチーフからなる最適なモチーフセットを持ちたい場合、最初の50個のモチーフをこの発見的手法で選択することができる。・・・ [0082] 理論的には、27,910個のポリペプチドのデータベースを15個のプローブで表し、それぞれにユニークな署名を得ることができる（215 =32768だから）。しかし、ポリペプチドは長さが異なる。このことは、モチーフが50アミノ酸のポリペプチドの集合を半分に分けるのであれば、そのモチーフは比較的低い情報量でなければならないことを意味する。しかし、500アミノ酸のポリペプチドを半分に分けることはできない。したがって、それ以上のことは難しい。それでも、最適なモチーフセットは200プローブで良い結果（97％以上のユニークポリペプチド）を出す。 また、図１は以下のとおりである。 ［図：0001412754000001.jpg］ （当審訳） 変性タンパク質＝直鎖状ペプチド鎖 結合プールがスライドに適用された後にスポットが発光するか否かに基づいて、特有のデジタル署名が割り当てられる。（例：１０００１０００１０１１１１００００１１１は、当該タンパク質がサイクル１、５、９等で結合したことを示す。） （２）引用発明 上記（１）で摘記した実施例１を踏まえた実施例５に着目すると、引用文献１には以下の発明（以下、「引用発明」という。）が記載されていると認められる。なお、参考のために、認定の主な根拠となった箇所を括弧内に示す。 （引用発明） 「サンプルによって構成されるタンパク質およびポリペプチドは変性され、直鎖化され、放出された鎖は顕微鏡スライド上に固定化され、 結合プールは、それぞれ量子ドットなどのタグで標識され、refseqデータベースの少なくとも1つのタンパク質またはポリペプチドによって構成されていることが知られている構造と結合し、 複数のプローブからなる第一結合プールが表面に適用され、余分なプローブは洗浄によって除去され、第一結合プールの各ポリペプチド鎖間の結合が蛍光顕微鏡を用いて決定され、 スライド上のポリペプチド鎖に結合したプローブは、溶出バッファーで除去され、 このプロセスを各結合プールについて繰り返し、結合プールの結合アッセイの結果に基づいて、デジタル署名が各ポリペプチド鎖に割り当てられ、 次いで、ポリペプチドは、同一のデジタル署名を有するポリペプチド鎖の数を計数することによって定量化することができ、ポリペプチド鎖の同一性は、それらのデジタル署名をrefseqデータベースに含まれるポリペプチド配列のものと比較することにより決定することができる、 デジタルポリペプチド鎖分析方法であって、（実施例１、図１） 当該デジタルポリペプチド鎖分析方法に使用するプローブの最適セットを見つける際に、400個の2アミノ酸モチーフすべてと、ランダムにサンプリングされた100個の3アミノ酸モチーフを含む500個のモチーフのセットを作り、発見的手法で当該500のモチーフの順序を提供し、 使用するプローブの最適セットとして、27,910個のポリペプチドのrefseqデータベースに最適なモチーフセットは200プローブで良い結果を出す、（実施例５） デジタルポリペプチド鎖分析方法。」 ２ 対比 引用発明の「タンパク質」と「ポリペプチド」は、本願発明の「タンパク質」に相当する。 引用発明の「プローブ」は、本願発明の「親和性試薬」に相当する。 引用発明の「使用するプローブの最適セット」としての「２００プローブ」は、本願発明の「ｍ種の親和性試薬」に相当するため、引用発明の２００プローブの「２００」は、本願発明の「ｍ」に相当する。 引用発明の「２７９１０個のポリペプチド」は、本願発明の「タンパク質の混合物中のｎ種のタンパク質」に相当するため、引用発明の２７９１０個のポリペプチドの「２７９１０」は、本願発明の「ｎ」に相当する。 ここで、２７９１０と２００がいずれも１より大きい正の数であって、２７９１０は２００より大きいのは自明であるから、引用発明は、本願発明の「ｎはｍより大きく、かつｎおよびｍは１より大きい正の整数」であることを満たす。 引用発明の「ポリペプチドは、同一のデジタル署名を有するポリペプチド鎖の数を計数することによって定量化することができ、ポリペプチド鎖の同一性は、それらのデジタル署名をrefseqデータベースに含まれるポリペプチド配列のものと比較することにより決定することができ」る「デジタルポリペプチド鎖分析方法」は、本願発明の「タンパク質を一意的に同定しかつ定量化する」「方法」に相当する。 とすると、本願発明と引用発明とを対比すると、一致点と相違点は以下のとおりである。 （一致点） ｍ種の親和性試薬を用いて、タンパク質の混合物中のｎ種のタンパク質を一意的に同定しかつ定量化する方法であって、ｎはｍより大きく、かつｎおよびｍは１より大きい正の整数である方法。 （相違点１） 本願発明は、タンパク質について「本来備わっている特性によって分離されておらず」という特定があるのに対し、引用発明ではそのような特定がない点。 （相違点２） 本願発明は、親和性試薬について「それぞれの非特異性の度合いが既知である」という特定があるのに対し、引用発明ではそのような特定がない点。 ３ 判断 （１）相違点１について ア 本願発明の「本来備わっている特性によって分離されておらず」ということについては、例えば、本願明細書の【００１３】段落や本願発明を引用する請求項３１で「サイズに基づく分離方法でも電荷に基づく分離方法でも分離されていない」と記載されているように、具体的には、サイズに基づく分離方法でも電荷に基づく分離方法でも分離されていない状態を含むと認められる。 一方、引用発明においても、上記１（１）で摘記した実施例の記載を踏まえると、結合プローブ（親和性試薬）による分析以外の物理的分離を行っておらず、サイズに基づく分離方法でも電荷に基づく分離方法でも分離されていないことから、本願発明の「本来備わっている特性によって分離されておらず」ということ満たすものである。 イ さらに加えていうなら、引用発明が分析対象としているタンパク質はrefseqデータベースに収録されていることを前提とするタンパク質である。Refseqデータベースは、引用文献１の[0051]段落に「National Institute of Healthのウェブサイトから入手可能なRefSeqタンパク質データベース」と記載されているとおり、National Institutes of Health（ＮＩＨ、アメリカ国立衛生研究所）が提供する当業者に周知なデータベースであって、そのホームページ（https://www.ncbi.nlm.nih.gov/refseq/）に「A comprehensive, integrated, non-redundant, well-annotated set of reference sequences including genomic, transcript, and protein.（当審訳：ゲノム、転写産物、タンパク質を含む、包括的で統合された、非冗長な、十分に注釈付けされた参照配列セット。）」と紹介されているように、包括的に様々なタンパク質を含むデータベースであって、特別な特性によって収録の採否が左右されるようなものではない。また、引用文献1には対象とするタンパク質を特定の特性で新たにrefseqデータベースから編集したといった事情もみあたらない。とすると、引用発明は、タンパク質について「本来備わっている特性によって分離されておらず」という本願発明の構成を満たしているといえる。 ウ よって、上記ア及びイで述べたとおり、相違点１は実質的な相違点ではない。 （２）相違点２について 引用発明では「複数のプローブからなる第一結合プールが表面に適用され、余分なプローブは洗浄によって除去され、第一結合プールの各ポリペプチド鎖間の結合が蛍光顕微鏡を用いて決定」され、「ポリペプチドは、同一のデジタル署名を有するポリペプチド鎖の数を計数することによって定量化」され、「ポリペプチド鎖の同一性は、それらのデジタル署名をrefseqデータベースに含まれるポリペプチド配列のものと比較することにより決定」されていることから、引用発明におけるプローブ（本願発明の「親和性試薬」に相当）とポリペプチド（本願発明の「タンパク質」に相当）の結合親和性は、結合するか否かといった２元的特性が想定されているといえる。このことは引用文献１の図１において、デジタル署名が１と０の２種類のいずれかで表されていることとも符合する。 ここで、結合親和性として結合するか否かといった２元的特性が想定されることとは、結合するか結合しないかのいずれかのみが想定されていることであって、すなわち特異性の度合いが１００％であって非特異性の度合いが０％と設定されていることと同義である。とすると、引用発明におけるプローブ（本願発明の「親和性試薬」に相当）のそれぞれの非特異性の度合いは既知であるということができる。よって、相違点２は実質的な相違点ではない。 （３）小括 以上のとおりであるから、本願発明は、引用文献１に記載された発明である。 また、本願発明は、引用文献１に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものである。 ４ 審判請求書での請求人の主張について （１）請求人は、審判請求書で以下の旨主張をしている。 ア「本願発明はより現実の状況に即した課題解決をもたらすものであり、下記の状況を踏まえた特徴を有するものです。 （ア） 親和性薬剤の少なくとも一部は２種以上のエピトープに結合し得る。 （イ） エピトープの少なくとも一部は２種以上の親和性薬剤に結合され得る。 （ウ） 親和性薬剤とエピトープの間の結合親和性は、高低を有する数値を有し、「非特異性の度合い」という特性で表される。 （エ） 結合親和性／非特異性の度合いは予め実験により決定され、当該情報を広範に検討し、利用することでタンパク質のアイデンティティをデコーディングして決定する。 このような特徴に起因して、本願発明の技術では引用文献１に記載の技術に比してより複雑なデコーディングアルゴリズム、例えばデコンボリューションや期待値最大化アプローチを利用することがあります。 上記特徴を有することにより、本願発明の技術では測定されたデータに人為的な不確実性が混入することを排除することが可能となり、より高い精度でタンパク質のアイデンティティを特定することが可能となりました。」（なお、審判請求書では「（ア）」～「（エ）」は、「（１）」～「（４）」と記載されている。） イ また、請求項２７について以下の主張をしている。 「請求項１および２７において、「該ｎ種の親和性試薬のそれぞれが非特異性の度合いを含み」という記載を「該ｎ種の親和性試薬のそれぞれの非特異性の度合いが既知であり」に変更しました。本補正は本願発明をより明確とするものであり、新たな技術事項を導入するものではありません。」 （２）請求人の主張に対する合議体の判断 アの主張について （ア）、（イ）は本願発明の構成に関連がない。これらの構成を有することを前提にした主張は、本願の請求項１に係る発明の特許性の判断であればともかく、請求項２７に係る発明である本願発明の特許性の判断に際しては、特許請求の範囲の記載に基づかないものであって、採用できない。 （ウ）については、上記３（２）の相違点２についての検討で述べたとおりである。 （エ）については、引用発明において、結合親和性／非特異性の度合いが予め設定されているのは上記３（２）の相違点２についての検討で述べたとおりであるし、引用発明においても「当該情報を広範に検討し、利用することでタンパク質のアイデンティティをデコーディングして決定する」ことはすでに実現している。また、当該度合いを実験により決定するかは、本願発明の構成に関連がない。 イの主張について 審判請求書において、請求項２７についての原査定の妥当性に関する主張は見当たらない。 しかしながら、上記（１）イで記載したとおり、請求項２７に対する補正が新規事項の追加に当たらない旨の主張はなされており、審判請求は原査定の拒絶の理由についても検討した上でなされたものであるといえる。 第５ むすび 以上のとおり、本願発明は、引用文献１に記載された発明であるから、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許法第２９条第１項の規定により、特許を受けることができない。また、本願発明は、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができない。 したがって、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。 よって、結論のとおり審決する。