2025-700282

特許第７５４９３０６号発明「新規リン脂質およびその利用ならびにリン脂質分離測定法の開発」の特許異議申立事件について、次のとおり決定する。

結 論 特許第７５４９３０６号の請求項１、３２に係る特許を取り消す。 特許第７５４９３０６号の請求項３、９、１０、３８、３９に係る特許を維持する。

理 由 第１ 手続の経緯 特許第７５４９３０６号（以下「本件特許」という。）の請求項１～４１に係る特許についての出願は、２０１７年（平成２９年）７月２１日を国際出願日とする出願であって、令和６年９月３日に特許権の設定登録がされ、同年同月１１日にその特許掲載公報が発行され、その後、その請求項１、３、９、１０、３２、３８及び３９に係る特許に対し、令和７年３月１０日に、Ｊａｐａｎ Ｌｉｐｉｄ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ株式会社（以下「申立人Ａ」という。）及び佐々木 雄彦（以下「申立人Ｂ」といい、申立人Ａ及びＢを併せて「申立人」という。）により、特許異議の申立てがされた。 また、本件特許の特許権は、株式会社リピドームラボ（以下「特許権者Ａ」という。）及びＪａｐａｎ Ｌｉｐｉｄ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ株式会社（以下「特許権者Ｂ」という。）の共有に係るものであり、申立人Ａは、特許権者Ｂであり、申立人Ｂは、本件特許の発明者の一人である。 そして、本件特許異議申立事件の主な手続の経緯は、次のとおりである。 令和７年 ９月 １日付け 取消理由通知（特許権者Ａ、Ｂあて） 同年１０月２８日 意見書の提出（特許権者Ａ） 同年１１月 ４日 意見書の提出（特許権者Ｂ） 同年１１月２１日 上申書の提出（申立人Ａ（特許権者Ｂ）） 同年１１月２８日付け 取消理由通知＜決定の予告＞（特許権者Ａ、Ｂあて） なお、令和７年１１月２８日付け取消理由通知＜決定の予告＞に対して、特許権者から応答はなかった。 第２ 本件発明 本件特許の請求項１、３、９、１０、３２、３８及び３９に係る発明は、それぞれ、特許請求の範囲の請求項１、３、９、１０、３２、３８及び３９に記載された事項により特定される、下記のとおりのものと認められる（以下、それぞれ「本件発明１」等といい、まとめて「本件発明」ということがある。また、「・・・」は記載の省略を示す。）。 「【請求項１】 以下の式（Ｉ）の化合物であって、 【化１】 ［図：0001439185000001.jpg］ 式中、 （ａ）Ｒ１はヘプタデカノイルであり、かつＲ２はＨであるか、または （ｂ）Ｒ１はＨであり、Ｒ２は５Ｚ，８Ｚ，１１Ｚ，１４Ｚ－イコサテトラエノイルであり、 以下の（１）～（５）： （１）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＨであり、かつＲ５はＨである、 （２）Ｒ３はＨであり、Ｒ４はＨであり、かつＲ５はＰＯ（ＯＨ）２である、 （３）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＰＯ（ＯＨ）２であり、かつＲ５はＨである、 （４）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＨであり、かつＲ５はＰＯ（ＯＨ）２である、または （５）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＰＯ（ＯＨ）２であり、かつＲ５はＰＯ（ＯＨ）２である のいずれかである、 化合物。 ・・・ 【請求項３】 以下の式（ＩＩ）の化合物であって、 【化２】 ［図：0001439185000002.jpg］ 式中、 Ｒ１はヘプタデカノイルであり、Ｒ２は５Ｚ，８Ｚ，１１Ｚ，１４Ｚ－イコサテトラエノイルであり、 以下の（１）～（５）： （１）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＨであり、かつＲ５はＨである、 （２）Ｒ３はＨであり、Ｒ４はＨであり、かつＲ５はＰＯ（ＯＨ）２である、 （３）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＰＯ（ＯＨ）２であり、かつＲ５はＨである、 （４）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＨであり、かつＲ５はＰＯ（ＯＨ）２である、または （５）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＰＯ（ＯＨ）２であり、かつＲ５はＰＯ（ＯＨ）２である のいずれかである、化合物をアルキルアミンに接触させることで脱アシル化する工程を包含する、請求項１に記載の化合物の製造方法。 ・・・ 【請求項９】 試料を、陰イオン交換樹脂に接触させることによりリン脂質を濃縮する工程； 該酸性リン脂質中のリン酸基を保護基で保護する工程；および 質量分析法により、該リン脂質中の請求項１に記載の化合物を同定または定量する工程、を包含する、請求項１に記載の化合物を同定または定量する方法。 【請求項１０】 さらに前記リン脂質中の以下の式（ＩＩＩ）の化合物であって、 【化２】 ［図：0001439185000003.jpg］ 式中、 Ｒ１はＣ（＝Ｏ）－Ｒ１’であり、Ｒ１’はアルキル基またはアルケニル基であり、Ｒ２はＣ（＝Ｏ）－Ｒ２’であり、かつＲ２’はアルキル基またはアルケニル基であり、 Ｒ３はＨまたはＰＯ（ＯＨ）２であり、 Ｒ４はＨまたはＰＯ（ＯＨ）２であり、 Ｒ５はＨまたはＰＯ（ＯＨ）２である、 化合物も同定または定量する、請求項９に記載の方法。 ・・・ 【請求項３２】 試料中の請求項１に記載の化合物のアシル基およびリン酸基の位置を測定、検出または同定する装置であって、液体カラムクロマトグラフィー－質量分析（ＬＣ－ＭＳ）またはイオンモビリティ分離－質量分析（ＩＭＳ－ＭＳ）である質量分析（ＭＳ）と、ホスファチジルイノシトールホスフェートの分解がなされない条件で該ＭＳに該試料を適用する適用部とを含む装置。 ・・・ 【請求項３８】 試料中の請求項１に記載の化合物を、アシル基を保持しつつ、リン酸基の位置に応じて分離または精製する方法であって、該方法は Ａ）該試料を液体カラムクロマトグラフィー－質量分析（ＬＣ－ＭＳ）またはイオンモビリティ分離－質量分析（ＩＭＳ－ＭＳ）に適用する工程；および Ｂ）該ＬＣ－ＭＳまたはＩＭＳ－ＭＳにおけるＬＣまたはＩＭＳの溶出物から、ピークの溶出位置により特定された目的の位置にリン酸基を有する請求項１に記載の化合物を収集する工程を包含する、方法。 【請求項３９】 請求項１に記載の化合物のリン酸基の位置について２以上存在する混合物から、該混合物に含まれる請求項１に記載の化合物のリン酸基の位置の種類の数より少ない種類の位置にリン酸基を有する請求項１に記載の化合物を含む試料を生産する方法であって、 Ａ）該試料を液体カラムクロマトグラフィー－質量分析（ＬＣ－ＭＳ）またはイオンモビリティ分離－質量分析（ＩＭＳ－ＭＳ）に適用する工程；および Ｂ）該ＬＣ－ＭＳまたはＩＭＳ－ＭＳにおけるＬＣまたはＩＭＳの溶出物から、ピークの溶出位置により特定された目的の位置にリン酸基を有する請求項１に記載の化合物を含む画分を収集する工程 を包含する、方法。」 第３ 申立理由の概要 申立人は、証拠として甲１号証～甲１５号証を提出するとともに、以下の理由により、請求項１、３、９、１０、３２、３８、３９に係る特許は取り消されるべきものである旨主張している。 １ 申立理由 ［申立理由Ａ］（新規性欠如） 本件発明１は、甲第４号証に記載された発明であるから、請求項１に係る特許は、特許法第２９条第１項の規定に違反してされたものであり、同法第１１３条第２号に該当し、取り消されるべきものである。 ［申立理由Ｂ－１］（進歩性欠如） 本件発明１は、甲第１～３号証、甲第５～１２号証に記載された発明に基いて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、請求項１に係る特許は、特許法第２９条第２項の規定に違反してされたものであり、同法第１１３条第２号に該当し、取り消されるべきものである。 ［申立理由Ｂ－２］（進歩性欠如） 本件発明３は、甲第１３号証に記載された発明に基いて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、請求項３に係る特許は、特許法第２９条第２項の規定に違反してされたものであり、同法第１１３条第２号に該当し、取り消されるべきものである。 ［申立理由Ｂ－３］（進歩性欠如） 本件発明９、１０は、甲第１、１４、１５号証に記載された発明に基いて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、請求項９、１０に係る特許は、特許法第２９条第２項の規定に違反してされたものであり、同法第１１３条第２号に該当し、取り消されるべきものである。 ［申立理由Ｃ］（サポート要件違反） 本件発明９、１０、３２、３８、３９は、本件特許の願書に添付した明細書の発明の詳細な説明に記載したものでないから、これらの請求項に係る特許は、特許法第３６条第６項第１号に規定する要件を満たさない特許出願に対してされたものであり、同法第１１３条第４号に該当し、取り消されるべきものである。 ［申立理由Ｄ］（実施可能要件違反） 本件特許の願書に添付した明細書の発明の詳細な説明は、本件発明９、１０、３２、３８、３９について、その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者がその実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載したものでないから、これらの請求項に係る特許は、同法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない特許出願に対してされたものであり、同法第１１３条第４号に該当し、取り消されるべきものである。 ２ 証拠方法 甲第１号証：Trevor R. Pettitt et al., Analysis of intact phosphoinositides in biological samples, Journal of Lipid Research, Vol.47, pp.1588-1596 (2006) 甲第２号証：D.M.Hickinson et al., Association of a phosphatidylinositol-specific 3-kinase with a human trans-Golgi network resident protein, Current Biology, Vol.7, No.11, pp.987-990 (1997) 甲第３号証：Raimund Eck et al., A phosphatidylinositol 3-kinase of Candida albicans: molecular cloning and characterization, Yeast, Vol.16 pp.933-944 (2000) 甲第４号証：Shivani Agarwal et al., Autophagy and endosomal trafficking inhibition by Vibrio cholerae MARTX toxin phosphatidylinositol-3-phosphate-specific phospholipase A1 activity, Nature Communications volume 6, Article number: 8745 (2015) 甲第５号証：Kimberley Tolias et al., In Vitro Interaction of Phosphoinositide-4-phosphate 5-Kinases with Rac, Methods in Enzymology, Vol.325, pp.190-200 (2000) 甲第６号証：Amalia Slomiany et al., Cell membranes composition is defined in ER and their restitution proceed by en bloc fusion of ER generated transport vesicles, Scientific Research, Vol.2, No.12, pp.1437-147 (2010) 甲第７号証：Holger Hegewald, One-Dimensional Thin-Layer Chromatography of All Known D-3 and D-4 Isomers of Phosphoinositides, Analytical Biochemistry, Vol.242, pp.152-155 (1996) 甲第８号証：Yagmur Muftuoglu et al, Mechanism of substrate specificity of phosphatidylinositol phosphate kinases, PNAS, vol.113, no.13, pp.8711-8716 (2016) 甲第９号証：Kimberley F. Tolias et al., Type I Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-Kinases Synthesize the Novel Lipids Phosphatidylinositol 3,5-Bisphosphate and Phosphatidylinositol 5-Phosphate, The Journal of Biological Chemistry, Vol.273, No.29, pp.18040-18046 (1998) 甲第１０号証：Thomas Putz et al., Bee venom secretory phospholipase A2 and phosphatidylinositol-homologues cooperatively disrupt membrane integrity, abrogate signal transduction and inhibit proliferation of renal cancer cells, Cancer Immunol Immunother.,Vol.56, pp.627-640 (2007) 甲第１１号証：Mindy I. Davis et al., A Homogeneous, High-Throughput Assay for Phosphatidylinositol 5-Phosphate 4-Kinase with a Novel, Rapid Substrate Preparation, Plos One, Vol.8, e54127 (2013) 甲第１２号証：Eckhard Filthuth and Hansjorg Eibl, Synthesis of enantiomerically pure lysophosphatidylinositols and alkylphosphoinositols, Chemistry and Physics of Lipids, Vol.60, pp.253-261 (1992) 甲第１３号証：N G Clarke and R M C Dawson, Alkaline O→N-transacylation. A new method for the quantitative deacylation of phospholipids, Biochemical Journal, Vol.195, pp.301-306 (1981) 甲第１４号証：Anna Kielkowska et al., A new approach to measuring phosphoinositides in cells by mass spectrometry, Advances in Biological Regulation,Vol.54, pp.131-141 (2014) 甲第１５号証：E. Ya. Kostetskii and N. I. Gerasimenko, Isolation of phosphatidylinositol from soybean phosphatides, Chemistry of Natural Compounds, 1984年, Vol.20, pp.32-35 (1984) 第４ 取消理由通知に記載した取消理由の概要 本件発明１及び３２に対して、令和７年９月１日付け取消理由通知及び令和７年１１月２８日付け取消理由通知＜決定の予告＞で特許権者Ａ及びＢに通知した取消理由及び引用文献は同じものであって、その概要は次のとおりである。 （新規性）本件請求項１及び３２に係る発明は、本件特許出願前に日本国内又は外国において、頒布された刊行物に記載された発明又は電気通信回線を通じて公衆に利用可能となった発明である、下記甲４に記載された発明であって、特許法第２９条第１項第３号に該当するから、本件請求項１及び３２に係る発明の特許は、特許法第２９条第１項の規定に違反してされたものであり、取り消されるべきものである。 記 引用文献： 甲４：Shivani Agarwal et al., Autophagy and endosomal trafficking inhibition by Vibrio cholerae MARTX toxin phosphatidylinositol-3-phosphate-specific phospholipase A1 activity, Nature Communications volume 6, Article number: 8745 (2015) 第５ 当審合議体の判断 １ 取消理由通知＜決定の予告＞に記載した取消理由について 当審合議体は、本件発明１及び３２に対して、令和７年１１月２８日付けで取消理由通知＜決定の予告＞をし、期間を指定して意見書の提出及び訂正の請求をする機会を与えたが、特許権者からは、何ら応答がなかった。 そして、当該取消理由は妥当なものと認められるので、請求項１及び３２に係る特許は、特許法第２９条の規定に違反してされたものであるから、同法第１１３条第２号に該当し、取り消されるべきものである。 その理由の詳細を以下に示す。 （１） 引用文献の記載事項 ア 令和７年１１月２８日付け取消理由通知書＜決定の予告＞に引用された甲４は、申立人が提出した甲第４号証と同じ文献である。甲４には、以下の事項が記載されている（翻訳文で示す。翻訳文は、申立人が提出した翻訳文を参考に、当審合議体が作成したものである。以下、下線は当審合議体が付与したものであり、「・・・」は記載の省略を表す。）。 （４ａ）「急性胃腸炎の原因菌であるコレラ菌は、宿主の免疫系を回避し、小腸への定着を促進する、巨大多機能自己プロセシング反復毒素（ＭＡＲＴＸ）を分泌する。この多機能毒素の細胞骨格を標的とする他のエフェクタードメインとは異なり、α－β加水分解酵素（ＡＢＨ）の機能は未だ解明されていない。本研究では、ＡＢＨが触媒Ｓｅｒ－Ｈｉｓ－Ａｓｐ三元複合体を有するエステラーゼ／リパーゼであることが示された。ＡＢＨはホスファチジルイノシトール－３－リン酸（ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ）に高い親和性で結合し、ｉｎ ｖｉｔｒｏでＰｔｄＩｎｓ３Ｐのｓｎ１位にある脂肪酸を切断する、ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ特異的ホスホリパーゼＡ１（ＰＬＡ１）として初めて同定された。」（１ページ要約欄１～８行） （４ｂ）「ホスホイノシタイドは、細胞膜へ特定のタンパク質エフェクターをリクルートするためのシグナルとして働く、存在量の少ないリン脂質であり、細胞プロセスの活性化又は不活性化を引き起こす。重要なホスホイノシタイドの一つはホスファチジルイノシトール－３－リン酸（ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ）であり、エンドリソソーム経路とオートファジーにおいて重要な役割を果たし、細胞内でオートファゴソームの生合成を開始する。・・・ ＡＢＨ内に見られるα／β加水分解酵素折り畳み構造は、エステラーゼやリパーゼなど、系統学的起源や触媒機能の異なる多数の酵素に共通している２２，２３。本研究では、コレラ菌ＭＡＲＴＸ毒素のＡＢＨドメインが、ＰｔｄＩｎｓ３Ｐに独特の特異性を持ち、ｓｎ１位から遊離脂肪酸（ＦＦＡ）を遊離させる新規ホスホリパーゼであることを示す。細胞におけるＰｔｄＩｎｓ３Ｐの確立された役割と一致して、このＰｔｄＩｎｓ３Ｐ特異的ＰＬＡ１活性は、エンドソーム及びプレオートファゴソーム構造の両方におけるＰｔｄＩｎｓ３Ｐの消失をもたらし、ストレス及び細菌曝露の両方に対するオートファゴソーム形成の阻害を引き起こすことを明らかにした。このように、ＭＡＲＴＸ毒素エフェクタードメインＡＢＨは、細菌が感染に対する宿主反応を回避する新規の機構である。 結果 ＡＢＨドメインはエステラーゼ／リパーゼである。 ＭＡＲＴＸ ＡＢＨドメインの研究を開始するにあたり、アミノ酸配列を構造データベースと比較した。ＡＢＨはＣｏｘｉｅｌｌａ ｂｕｒｎｅｔｔｉのセリン加水分解酵素（ｐｄｂ ３ＴＲＤ）と３０％の相同性を示した。この結晶構造（補足図１ｄ）に基づき、Ｓｅｒ－３２５９、Ａｓｐ－３３３８、及びＨｉｓ－３３６９からなるＡＢＨの触媒溝をモデル化した。組換えＡＢＨ（ｒＡＢＨ）、変異体ｒＡＢＨ Ｓ３２５９Ａ（ｒＡＢＨＳ）、Ｄ３３３８Ａ（ｒＡＢＨＤ）及びＨ３３６９Ａ（ｒＡＢＨＨ）を精製した。変異タンパク質はｒＡＢＨと比較して二次構造に大きな変化は見られなかったが、Ｔｍ値が５～７℃低下したことは、特にｒＡＢＨＤにおいて三次構造にわずかな変化が生じたことを示唆している（補足図１）。」（２ページ左欄２７行～２ページ右欄５行） （４ｃ）「ｒＡＢＨはｓｎ１エステル結合を切断する。 ＰｔｄＩｎｓ３Ｐのｓｎ１エステル結合とｓｎ２エステル結合のどちらがＡＢＨによって切断されるかを同定するために、ｉｎ ｖｉｔｒｏホスホリパーゼ反応の生成物を質量分析を用いて分析した。ＰｔｄＩｎｓ３Ｐのｓｎ１位とｓｎ２位にそれぞれ異なる脂肪酸ヘプタデカン酸（Ｃ１７：０）とアラキドン酸（Ｃ２０：４）を持つＣ３７：４基質を用いた（図２ａ）。ｒＡＢＨとインキュベートした基質で得られたクロマトグラムを重ね合わせると、遊離ヘプタデカン酸（Ｃ１７：０；補足図４）の参照標準に相当する２６９ｍ／ｚの質量（図２ｃ）の相対量が有意に増加した。この存在量の増加は、触媒的に活性な酵素を必要とした。ヘプタデカン酸の出現と同時に、質量９５０ｍ／ｚのＣ３７：４基質の相対存在量が定量的に減少し（図２ｂ）、ＭＳ／ＭＳによってｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）であることが確認された６９９ｍ／ｚのピークが増加した（図２ｄ）（補足図４）。これは、ｓｎ１エステル結合が切断されてヘプタデカン酸が放出された後も、ｓｎ２結合上のアラキドン酸はヘッドグループとともにそのまま残っていることを示している。」（２ページ右欄５８行～３ページ左欄１３行） （４ｄ）「 ［図：0001439185000004.jpg］ 図２：ＡＢＨはＰｔｄＩｎｓ３Ｐ特異的ＰＬＡ１である。 （ａ）ヘプタデカン酸、ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ、及びＰｔｄＩｎｓ３Ｐ基質の分子構造とそれぞれのｍ／ｚ。（ｂ－ｄ）基質（黒）、又はｒＡＢＨ（赤）若しくはｒＡＢＨＳ（青）で処理した基質のＭＳプロファイル。各ピークのｍ／ｚはラベルで示されている。全てのスペクトルは標準としたＰｔｄＩｎｓ３Ｐ ３６：２（９４１ｍ／ｚ）によって正規化されている。」（４ページ図２及び図２の説明） （４ｅ）「質量分析 １－ヘプタデカノイル－２－（５Ｚ，８Ｚ，１１Ｚ，１４Ｚ－イコサテトラエノイル）－ｓｎ－グリセロ－３－ホスフォ－（１’－ｍｙｏ－イノシトール－３’－ホスフェート）（Ａｖａｎｔｉ Ｐｏｌａｒ Ｌｉｐｉｄｓ）は、上述の方法に従ってｒＡＢＨタンパク質で処理した。脂質試料は、Ａｇｉｌｅｎｔ ６，４９０型 トリプル四重極ＬＣ／ＭＳ装置にて分析した。試料はオートサンプラーにより、クロロホルム／メタノール（１：１（体積比）、２０ｍＭピペリジン）溶媒中に注入した（流速０．２５ｍｌ／ｍｉｎ）。ｓｉｎｇｌｅ ｓｔａｇｅのイオンプロファイリングのためにノズル電圧－１．５ｋＶ、キャピラリ電圧－２ｋＶ、イオン源温度２００℃にそれぞれ設定した。基質の同定はＭＳ／ＭＳ実験を行い、基質のフラグメント化を促すために衝突エネルギーを高めた条件（ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐに対して３５－４０ｅＶ、ＰｔｄＩｎｓ３Ｐに対して４３ｅＶ）を除き、ｓｉｎｇｌｅ ｓｔａｇｅの実験と同様のパラメータを用いた。」（９ページ右欄１６行～２５行） （２） 甲４に記載された発明 ア 甲４化合物発明について 甲４の摘記（４ａ）～（４ｄ）によれば、甲４には、ホスファチジルイノシトール－３－リン酸（ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ）のｓｎ１位とｓｎ２位にそれぞれヘプタデカン酸（Ｃ１７：０）とアラキドン酸（Ｃ２０：４）を持つＣ３７：４基質について、そのｓｎ１エステル結合を、組換えα－β加水分解酵素（ｒＡＢＨ）により切断して生じた化合物として、ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）が記載されている。当該化合物は、ＰｔｄＩｎｓ３Ｐのｓｎ１位とｓｎ２位にそれぞれヘプタデカン酸（Ｃ１７：０）とアラキドン酸（Ｃ２０：４）を持つＣ３７：４基質のｓｎ１位のヘプタデカン酸（Ｃ１７：０）が除去され、ｓｎ２位のアラキドン酸（Ｃ２０：４）が残っているものであるから、甲４には、以下の発明（「甲４化合物発明」という。）が記載されているといえる。 （甲４化合物発明） 「ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）である以下の化合物。 ［図：0001439185000005.jpg］ 」 イ 甲４装置発明について 甲４の摘記（４ａ）～（４ｅ）によれば、甲４には、１－ヘプタデカノイル－２－（５Ｚ，８Ｚ，１１Ｚ，１４Ｚ－イコサテトラエノイル）－ｓｎ－グリセロ－３－ホスフォ－（１’－ｍｙｏ－イノシトール－３’－ホスフェート）をｒＡＢＨタンパク質で処理した脂質試料に対し、トリプル四重極ＬＣ／ＭＳ装置を用い、かつ、基質の同定にＭＳ／ＭＳ実験を行った結果、処理により増加した６９９ｍ／ｚのピークがｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）であることを確認したことが記載されている。そうすると、甲４には、以下の発明（「甲４装置発明」という。）が記載されているといえる。 （甲４装置発明） 「１－ヘプタデカノイル－２－（５Ｚ，８Ｚ，１１Ｚ，１４Ｚ－イコサテトラエノイル）－ｓｎ－グリセロ－３－ホスフォ－（１’－ｍｙｏ－イノシトール－３’－ホスフェート）をｒＡＢＨタンパク質で処理した脂質試料に対し、ＭＳ／ＭＳ実験を行って、当該処理により増加したピークがｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）であることを確認したトリプル四重極ＬＣ／ＭＳ装置。」 （３） 対比・判断 ア 本件発明１について 本件発明１と甲４化合物発明とを対比する。 甲４化合物発明のｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）は、本件発明１の式（Ｉ）において、「（ｂ）Ｒ１はＨであり、Ｒ２は５Ｚ，８Ｚ，１１Ｚ，１４Ｚ－イコサテトラエノイル」であり、「（１）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＨであり、かつＲ５はＨである」場合の化合物に相当する。 そうすると、本件発明１と甲４化合物発明との間に相違点はなく、本件発明１は、甲４に記載された発明である。 イ 本件発明３２について 本件発明３２と甲４装置発明とを対比する。 （ア）ＬＣ／ＭＳは、液体クロマトグラフィー-質量分析法を意味し、甲４装置発明の「トリプル四重極ＬＣ／ＭＳ装置」は、そのうち、質量分析計の部分が、２つの四重極質量分析計（Q）で衝突室（q）を挟んで直列に連結（Q-q-Q）したトリプル四重極質量分析計（MS/MS）であるもののことであるから（たとえば、https://www.jaima.or.jp/jp/analytical/basic/mass/triplequad/などを参照。）、本件発明３２の「液体カラムクロマトグラフィー－質量分析（ＬＣ－ＭＳ）・・・である質量分析（ＭＳ）」に相当するといえる。 （イ）甲４装置発明は「ｒＡＢＨタンパク質で処理した脂質試料に対し、ＭＳ／ＭＳ実験を行って、当該処理により増加したピークがｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）であることを確認した」ものであり、上記（２）アのとおり、ここでの「ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）」は、ＰｔｄＩｎｓ３Ｐのｓｎ１位とｓｎ２位にそれぞれヘプタデカン酸（Ｃ１７：０）とアラキドン酸（Ｃ２０：４）を持つＣ３７：４基質のｓｎ１位のヘプタデカン酸（Ｃ１７：０）が除去され、ｓｎ２位のアラキドン酸（Ｃ２０：４）が残っている甲４発明の化合物であるから、ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）であることを確認したということは、試料中の脂質のアシル基及びリン酸基の位置を同定したことにほかならない。そして、上記アのとおり、甲４発明の化合物は、本件発明１の化合物に相当するから、甲４装置発明は、本件発明３２の「試料中の請求項１に記載の化合物のアシル基およびリン酸基の位置を測定、検出または同定する装置」に相当する。 また、甲４装置発明はｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）であることが確認された６９９ｍ／ｚのピークとして、脂質試料におけるｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）の増加を確認したものであるから、（摘記４ｄ）、ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）が分解されていないものである。 したがって、本件発明３２は、甲４に記載された発明である。 （４） 特許権者Ａの主張について ア 特許権者Ａは、令和７年１０月２８日提出の意見書において、甲４装置発明はあくまで化合物検出器である質量分析装置でｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）を検出、確認しただけであり、甲４装置発明では化合物のリン酸基の位置の測定、検出はできないから、甲４装置発明は、本件発明３２における「試料中の請求項１に記載の化合物のアシル基およびリン酸基の位置を測定、検出または同定する装置」との発明特定事項は有しておらず、本件発明３２は、甲４に記載された発明ではないことを主張している。 しかしながら、ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）は、ｍｙｏ－イノシトールの３位にリン酸が付加した化合物であるから、甲４装置発明において、「脂質試料からｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ（Ｃ２０：４）を確認」したということは、リン酸基が３位の位置に結合していることも含めて確認したものといえ、甲４装置発明は、「試料中の請求項１に記載の化合物のアシル基およびリン酸基の位置を測定、検出または同定する装置」との発明特定事項を有している。 したがって、特許権者Ａの上記主張を採用することはできない。 イ 特許権者Ａは、また、令和７年１０月２８日提出の意見書の(4)～(6),(8)において、訂正を行った場合の請求項１～４１に係る発明について言及しているが、本件においては、取消理由通知において指定した期間内に訂正の請求がされておらず、訂正を行ったと仮定した場合についての判断を示すことはできない。 さらに、特許権者Ａは、上記意見書の(7)において、権利保存の行為として、特許権の共有者の一方単独による訂正の請求が許容されるべきであることを主張するとともに、訂正の請求を特許権者Ａ単独で行うことを容認することを要望しているが、特許法第１２０条の５第９項で準用する同法第１３２条第３項に「特許権又は特許を受ける権利の共有者がその共有に係る権利について審判を請求するときは、共有者の全員が共同して請求しなければならない。」と規定されているとおり、訂正の請求は共有者の全員が共同して請求しなければならないとされているから、特許権者Ａ単独で行う訂正の請求は不適法な手続であり、これを合議体が予め容認することはできない。 （５） まとめ 以上のとおり、本件発明１及び３２は、甲４に記載された発明であるから、特許法第２９条第１項第３号に該当する。 したがって、請求項１及び３２に係る特許は、特許法第２９条の規定に違反してされたものであるから、同法第１１３条第２号に該当し、取り消されるべきものである。 ２ 取消理由として採用しなかった申立理由について 申立理由のうち、申立理由Ａは、取消理由で採用したものであるから、取消理由として採用しなかった申立理由Ｂ－１～Ｂ－３、Ｃ及びＤについて、以下検討する。 （１）［申立理由Ｂ－１］（進歩性欠如）について ア 甲第１号証の記載事項 甲第１号証には、以下の事項が記載されている（翻訳文で示す。以下、翻訳文は、申立人が提出した翻訳文を参考に、当審合議体が作成したものである。） （１ａ）「酸加水分解の可能性を最小限に抑えるため、抽出は氷上で行われた。適切な内部標準物質［１６：０／１６：０－ＰｔｄＩｎｓ、ＰｔｄＩｎｓ５Ｐ、ＰｔｄＩｎｓ４Ｐ、ＰｔｄＩｎｓ（４，５）Ｐ２、ＰｔｄＩｎｓ（３，５）Ｐ２、及びＰｔｄＩｎｓ（３，４，５）Ｐ３をそれぞれ２００ｎｇ］を含む氷冷クロロホルム－メタノール（１：２）３ｍＬを、ポリプロピレンチューブ（Ｓａｒｓｔｅｄｔ）内の血小板（０．８ｍＬ）に添加した。」（１５８９ページ右欄９～１４行） （１ｂ）「急速乾燥により回収率は向上したが、おそらくは微量の塩酸が残留していたため、注入溶媒に再懸濁した後もサンプルの安定性は悪かった。試料の加水分解の兆候を、ＰｔｄＩｎｓＰよりわずかに先に溶出するリゾホスファチジン酸のレベルが高かったことと、１６：０／１６：０の内部標準に由来するリゾホスホイノシタイドの存在が示している。」（１５９０ページ右欄２～８行） （１ｃ）「１６：０／１６：０－ホスホイノシタイド標準物質［ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ ＋ ＰｔｄＩｎｓ４Ｐ、ＰｔｄＩｎｓ５Ｐ、ＰｔｄＩｎｓ（４，５）Ｐ２、ＰｔｄＩｎｓ（３，４）Ｐ２、ＰｔｄＩｎｓ（３，５）Ｐ２、ＰｔｄＩｎｓ（３，４，５）Ｐ３］の典型的な分離を図１に示す。ＰｔｄＩｎｓ（３，４，５）Ｐ３はＰｔｄＩｎｓＰ２種の後に溶出すると予想されたが、驚くべきことに、ＰｔｄＩｎｓ（３，４，５）Ｐ３は通常、対応するＰｔｄＩｎｓ（３，５）Ｐ２種と共に溶出した。最適条件下では、ＰｔｄＩｎｓ５Ｐは対応するＰｔｄＩｎｓ３Ｐ及びＰｔｄＩｎｓ４Ｐ分子種よりもわずかに先に溶出した（図１、挿入図）。」（１５９１ページ左欄４６～５４行） （１ｄ）「 ［図：0001439185000006.jpg］ 」（１５９１ページ、図１） （１ｅ）「ヒト血小板における主要なＰｔｄＩｎｓＰ及びＰｔｄＩｎｓＰ２アシル構造は１８：０／２０：４であり、全分子種の７０ｍｏｌ％を超える割合を占めている（図６Ａ）。このプロファイルは基本的にＰｔｄＩｎｓのプロファイルと同一であり、トロンビン刺激後も変化しないようである。ＰｔｄＩｎｓ５Ｐは検出されなかった。休止した血小板では、ＰｔｄＩｎｓＰのピークは７９％のＰｔｄＩｎｓ４Ｐと２１％のＰｔｄＩｎｓ３Ｐで構成されていたが、総ＰｔｄＩｎｓＰ質量は変化しておらず（それぞれ１３．８±３．４及び１３．５±３．５ｎｍｏｌ／１０９血小板）、後者はトロンビン刺激２分後には検出不可能となった。哺乳類細胞としては珍しく、ＰｔｄＩｎｓＰレベルはＰｔｄＩｎｓ（５．２±１．６ｎｍｏｌ／１０９血小板）の約２．５倍高かった。休止した血小板では、ＰｔｄＩｎｓ（４，５）Ｐ２と少量のＰｔｄＩｎｓ（３，４）Ｐ２及びＰｔｄＩｎｓ（３，５）Ｐ２が検出された（それぞれ１，２４０±１２７，８０±６、及び３６± ２５ｐｍｏｌ／１０９血小板）。トロンビン刺激２分後、全てのＰｔｄＩｎｓＰ２異性体が増加した（図６Ｂ）（それぞれ１，８３７±３２９、１９７±９１、及び５２±３３ｐｍｏｌ／１０９血小板）。１８：０／２０：４－ＰｔｄＩｎｓ（３，４，５）Ｐ３は、コントロール及びトロンビン刺激２分後のサンプルでは検出できなかったが、トロンビン刺激１５秒後、そして特に３０秒後には検出可能であり（図６Ｂ、挿入図）、７７±３５ｐｍｏｌ／１０９血小板に増加した。この手順の感度により、選択イオンモニタリングモードでＱＰ８０００α質量分析計を使用して、カラムを使うとＰｔｄＩｎｓは約１００ｆｍｏｌ、ＰｔｄＩｎｓＰは２５０ｆｍｏｌ、ＰｔｄＩｎｓＰ２は１ｐｍｏｌ、及びＰｔｄＩｎｓＰ３は５ｐｍｏｌの最小ＬＣ－ＭＳ検出限界（シグナル／ノイズ＞３）が可能になった。これにより、わずか１０，０００個の細胞由来のサンプルで総ＰｔｄＩｎｓＰ及びＰｔｄＩｎｓ（４，５）Ｐ２のデータを取得することが可能となったが、特にＰｔｄＩｎｓＰの異性体分析が必要な場合は、通常、１０６個を超える細胞からの材料を使用することが望ましい。」（１５９４ページ左欄１３行～１５９５ページ左欄１６行） （１ｆ）「 ［図：0001439185000007.jpg］ 」（１５９４ページ、図６） イ 甲第１号証に記載された発明 甲第１号証には、ポリプロピレンチューブ内の血小板に、内部標準物質［１６：０／１６：０－ＰｔｄＩｎｓ、ＰｔｄＩｎｓ５Ｐ、ＰｔｄＩｎｓ４Ｐ、ＰｔｄＩｎｓ（４，５）Ｐ２、ＰｔｄＩｎｓ（３，５）Ｐ２、及びＰｔｄＩｎｓ（３，４，５）Ｐ３をそれぞれ２００ｎｇ］を含む氷冷クロロホルム－メタノール（１：２）３ｍＬを添加したこと（１ａ）、試料の加水分解の兆候として、１６：０／１６：０の内部標準に由来するリゾホスホイノシタイドが存在すること（１ｂ）が記載されていることから、以下の発明（以下「甲１発明」という。）が記載されていると認められる。 （甲１発明） 「内部標準物質［１６：０／１６：０－ＰｔｄＩｎｓ、ＰｔｄＩｎｓ５Ｐ、ＰｔｄＩｎｓ４Ｐ、ＰｔｄＩｎｓ（４，５）Ｐ２、ＰｔｄＩｎｓ（３，５）Ｐ２、及びＰｔｄＩｎｓ（３，４，５）Ｐ３］に由来する加水分解物としてのリゾホスホイノシタイド。」 ウ 甲第２～３、５～１２号証に記載された発明 甲第２号証には、図１に関し、Ｕ９３７細胞又は細胞抽出物からのＴＧＮ４６免疫沈降物を、脂質基質としてのホスファチジルイノシトール（ＰｔｄＩｎｓ）とインキュベートし、その後薄層クロマトグラフィー分析を行った結果、ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐのスポットが生じたことが記載されている（９８７ページ左欄１行～右欄下から４行、９８８ページ図１及び図１の説明文）ことから、「ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ３Ｐ」の発明が記載されていると認められる。 甲第３号証には、図５に関し、図５ａ，ｂの全ての陽性レーンに見られる、原点とＰＩ（３）Ｐの間にある付随したバンドは、基質中のリゾホスファチジルイノシトールに起因するリゾホスファチジルイノシトールリン酸であると議論されていることが記載されている（９４０ページ右欄下から３行～９４１ページ本文右欄１行目、９４１ページ右欄下から４行～最終行及び９４１ページ図５）ことから、「リゾホスファチジルイノシトールリン酸」の発明が記載されていると認められる。 甲第５号証には、ラット脳ホモジネートからのＲａｃ結合ＰＩＰ５Ｋ及び組み替えＰＩＰ５Ｋの脂質生成物をＴＬＣによって分離した結果を示したものが図２Ａ及び図２Ｂであることが記載され、図２Ｂには、ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓＰ３のスポットが存在していることから（第１９４ページ１２行～１９７ページ２行（特に１９６ページ最終行～１９７ページ２行）、１９７～１９８ページ図２、及び１９７ページ図２の説明文）、「ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓＰ３」の発明が記載されていると認められる。 甲第６号証には、図４（ｂ）に関し、［３Ｈ］イノシトールで標識されたＥＲ輸送細胞と融合した後のゴルジ膜において、頂端上皮膜と融合したゴルジ輸送小胞には、５－ＬＰＩ３Ｐが含まれていたことが記載され（１４４２ページ図４（ｂ）及び図４説明文）、また、図５（ｃ）に関し、３Ｈ］イノシトールで標識されたＥＲ輸送細胞がゴルジ体と融合した後に生成された、ゴルジ体由来の輸送小胞の頂端膜画分には、ＬＰＩ３Ｐ（５）が確認されたことが記載されている（１４４２ページ図５（ｃ）及び図５説明文）ことから、「５－ＬＰＩ３Ｐ」の発明が記載されていると認められる。 甲第７号証には、３２Ｐ標識赤血球リン脂質のホスファースクリーンオートラジオグラフィーの結果を示したものが図２であることが記載され、図２のレーン２において、ＬＰＩ３，４－Ｐ２（リゾホスファチジルイノシトール ３，４－二リン酸）のバンドが存在していること（１５４ページ図２及び図２の説明文）、及び、表１において、リゾホスファチジルイノシトール３，４－二リン酸及びリゾホスファチジルイノシトール３－リン酸の相対移動度（Ｒｆ値）が記載されている（１５４ページ左欄２２行～右欄２行、表１）ことから、「リゾホスファチジルイノシトール３，４－二リン酸」及び「リゾホスファチジルイノシトール３－リン酸」の発明が記載されていると認められる。 甲第８号証には、図３（Ｂ）に関し、野生型ＰＩＰ５ＫとＲｘＲ／ＬＤ変異体のアッセイ結果として、ＴＬＣプレート上に生じた、ｌｙｓｏ－ＰＩ（４，５）Ｐ２、ｌｙｓｏ－ＰＩ（３，４）Ｐ２、及びｌｙｓｏ－ＰＩ（３，５）Ｐ２のスポットの位置が示されていることから（８７１５ページ図３及び図３の説明文）、「ｌｙｓｏ－ＰＩ（４，５）Ｐ２」及び「ｌｙｓｏ－ＰＩ（３，４）Ｐ２」の発明が記載されていると認められる。 甲第９号証には、図１に関し、細菌で発現させた組替えＰＩＰ５Ｋ Ｉα（０．３μｇ）及びＰＩＰ５Ｋ Ｉβ（０．１μｇ）の酵素活性を、ＰｔｄＩｎｓ、ＰｔｄＩｎｓ－３－Ｐ、ＰｔｄＩｎｓ－４－Ｐ、ＰｔｄＩｎｓ－３，４－Ｐ２及びＰｔｄＩｎｓ－３，５－Ｐ２を基質としてアッセイし、反応産物を薄層クロマトグラフィーにより分離した結果には、ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓＰ３のスポットの位置が示されていることから（１０８４１ページ図１及び図１の説明文）、「ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓＰ３」の発明が記載されていると認められる。 甲第１０号証には、ＰｔｄＩｎｓ（３，４）Ｐ２がｂｖ－ｓＰＬＡ２の基質として機能し、ｓｎ－２位から脂肪酸を切断して、対応するリゾ－ＰｔｄＩｎｓ（３，４）Ｐ２を生成することが記載され（６３３ページ右欄８～１５行）、ｂｖ－ｓＰＬＡ２（１０μｇ／ｍｌ）をＰｔｄＩｎｓ（３，４）Ｐ２（１０μＭ）と２時間インキュベートし、市販の１，２－ジパルミトイルホスファチジルイノシトール（Ｃ３２：０ ＰｔｄＩｎｓ－ＩＳＴＤ）を定量のための内部標準（ＩＳＴＤ）として添加した後、反応生成物を抽出し、質量分析によって分析した結果を示したものが図８であることが記載され、図８の質量数７３１の位置にＣ１６：０ Ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ（３，４）Ｐ２のピークが存在している（６３３ページ右欄１６行～６３５ページ左欄１３行、６３８ページ図８及び図８の説明文）ことから、「Ｃ１６：０ Ｌｙｓｏ－ＰｔｄＩｎｓ（３，４）Ｐ２」の発明が記載されていると認められる。 甲第１１号証には、図３に関し、市販のＰＩ５Ｐ基質は、主に２本のパルミチル酸基を含み、１本のパルミチル酸基を含む脱アシル化脂質ｌｙｓｏ－ＰＩ５Ｐを極少量含んでいること（５ページ図３の説明文）、γ－３２Ｐ－ＡＴＰとＰＩ５Ｐを使用し、薄層クロマトグラフィーによる分離後に放射性標識された酵素生成物ＰＩ（４，５）Ｐ２を測定する放射活性測定アッセイにおいて、（Ｃ）の濃い上部のスポットは２本のパルミチル酸基を持つＰＩ（４，５）Ｐ２生成物を示し、下の薄いスポットは１本のパルミチル酸基を持つ生成物を表すことが記載されている（５ページ図３Ｃ及び図３の説明文）ことから、１本のパルミチル酸基を持つ「ｌｙｓｏ－ＰＩ５Ｐ」の発明が記載されていると認められる。 甲第１２号証には、ｍｙｏ－イノシトールを出発物質として、１－Ｏ－（１’－Ｏ－パルミトイル－ｓｎ－グリセロ－３’－ホスフォ）－Ｄ－ｍｙｏ－イノシトール（１４Ｄ）を合成したことが記載されている（２５３ページＩｎｔｒｏｄｕｃｔｉｏｎ欄及びＳｙｎｔｈｅｓｉｓ欄、２５５～２６０ページＭａｔｅｒｉａｌｓ ａｎｄ Ｍｅｔｈｏｄｓ欄）ことから、「１－Ｏ－（１’－Ｏ－パルミトイル－ｓｎ－グリセロ－３’－ホスフォ）－Ｄ－ｍｙｏ－イノシトール」の発明が記載されていると認められる。 ウ 本件発明１について （ア）甲１発明を主引例とした場合 ａ 対比 まず、本件発明１と甲１発明とを対比する。 甲１発明の「１６：０／１６：０－ＰｔｄＩｎｓ、ＰｔｄＩｎｓ５Ｐ、ＰｔｄＩｎｓ４Ｐ、ＰｔｄＩｎｓ（４，５）Ｐ２、ＰｔｄＩｎｓ（３，５）Ｐ２、及びＰｔｄＩｎｓ（３，４，５）Ｐ３］に由来する加水分解物としてのリゾホスホイノシタイド」は、１６：０のアシル基であるヘキサデカノイル基が結合したリゾホスホイノシタイドである。そして、甲１発明の例えばＰｔｄＩｎｓ５Ｐ由来のリゾホスホイノシタイドは、イノシトールの５位にリン酸基が付加した化合物といえるから、本件発明１の式（Ｉ）において、Ｒ１又はＲ２の一方がヘキサデカノイル基で他方が水素であり、「（２）Ｒ３はＨであり、Ｒ４はＨであり、かつＲ５はＰＯ（ＯＨ）２である」化合物に相当する。同様に、甲１発明のＰｔｄＩｎｓ（３，５）Ｐ２由来のリゾホスホイノシタイドは、本件発明１の式（Ｉ）において、Ｒ１又はＲ２の一方がヘキサデカノイル基で他方が水素であり、「（４）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＨであり、かつＲ５はＰＯ（ＯＨ）２である」化合物に相当し、甲１発明のＰｔｄＩｎｓ（３，４，５）Ｐ３由来のリゾホスホイノシタイドは、本件発明１の式（Ｉ）において、Ｒ１又はＲ２の一方がヘキサデカノイル基で他方が水素であり「（５）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＰＯ（ＯＨ）２であり、かつＲ５はＰＯ（ＯＨ）２である」化合物に相当する。 ｂ 一致点・相違点 そうすると、本件発明１と甲１発明の一致点及び相違点は、以下のとおりとなる。 （一致点） 「以下の式（Ｉ）の化合物であって、 【化１】 ［図：0001439185000008.jpg］ 式中、 以下の（１）～（５）： （１）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＨであり、かつＲ５はＨである、 （２）Ｒ３はＨであり、Ｒ４はＨであり、かつＲ５はＰＯ（ＯＨ）２である、 （３）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＰＯ（ＯＨ）２であり、かつＲ５はＨである、 （４）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＨであり、かつＲ５はＰＯ（ＯＨ）２である、または （５）Ｒ３はＰＯ（ＯＨ）２であり、Ｒ４はＰＯ（ＯＨ）２であり、かつＲ５はＰＯ（ＯＨ）２である のいずれかである、 化合物。」である点。 （相違点） 本件発明１が「（ａ）Ｒ１はヘプタデカノイルであり、かつＲ２はＨであるか、または（ｂ）Ｒ１はＨであり、Ｒ２は５Ｚ，８Ｚ，１１Ｚ，１４Ｚ－イコサテトラエノイル」であるのに対し、甲１発明はＲ１，Ｒ２に相当する基の一方がヘキサデカノイル基であり他方が水素である点。 ｃ 判断 甲第１号証には、甲１発明のヘキサデカノイル基を、ヘプタデカノイル基又は５Ｚ，８Ｚ，１１Ｚ，１４Ｚ－イコサテトラエノイル基に変更することは記載も示唆もされていない。 そうすると、甲１発明に基づいて、上記相違点に係る構成を備えるものとすることが、当業者にとって容易なこととはいえない。 （イ）甲２～３、５～１２発明をそれぞれ主引例とした場合 甲２～３、５～１２発明と、本件発明１とを対比すると、少なくとも以下の点で相違する。 （相違点） 本件発明１が「（ａ）Ｒ１はヘプタデカノイルであり、かつＲ２はＨであるか、または（ｂ）Ｒ１はＨであり、Ｒ２は５Ｚ，８Ｚ，１１Ｚ，１４Ｚ－イコサテトラエノイル」であるのに対し、甲２～３、５～９発明は本件発明１におけるＲ１及びＲ２に相当する基が不明であり、甲１０～１２発明は、本件発明１におけるＲ１及びＲ２に相当する基がパルミトイル基である点。 そして、甲第２～３、５～１２号証には、甲２～３、５～９発明はＲ１，Ｒ２に相当する基を、ヘプタデカノイル基又は５Ｚ，８Ｚ，１１Ｚ，１４Ｚ－イコサテトラエノイル基に変更することは記載も示唆もされていない。 そうすると、甲２～３、５～１２発明に基づいて、上記相違点に係る構成を備えるものとすることが、当業者にとって容易なこととはいえない。 （ウ）小括 以上のとおりであるから、本件発明１は、甲１～３、５～１２号証に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものではない。 したがって、本件発明１は、申立理由Ｂ－１によっては取り消すことができない。 （２）［申立理由Ｂ－２］（進歩性欠如）について ア 甲第１３号証の記載事項 甲第１３号証には、以下の事項が記載されている（翻訳文で示す。） （１３ａ）「リン脂質の脱アシル化 通常、二価金属イオン（Ｃａ２＋及びＭｇ２＋）を実質的に含まないリン脂質溶液の一部（脂質のリン２５０μｇ相当）を栓付き試験管で蒸発乾固させ、その脂質残渣を上記で調製したモノメチルアミン試薬３ｍｌで処理した。脂質は、穏やかに加熱し、撹拌することで溶解した。試薬中のブタノールは溶解を促進した。脂質の溶解を補助するためにクロロホルムまたは四塩化炭素を使用することも可能だが、これらの溶媒はアシル基転移反応の速度を低下させ、反応中にモノメチルアミンとある程度相互作用した。試験管の栓をクリップで固定するか、輪ゴムで留め、混合物を５３℃の水浴中で３０～６０分間保持した（プラズマローゲン及びグリセロールエーテルリン脂質の完全なＯ－脱アシル化が必要な場合は、より長い時間）。 混合物を氷冷し、氷冷したｎ－プロパノール１．５ｍｌを加えた。スプラッシュヘッドを用い、撹拌しながら徐々に昇温させて（プロパノールは突沸及び泡立ちを防ぐ）混合物を真空蒸発した。メチルアミンガスがほぼ除去された後、混合物を５０℃の水浴中で乾燥させた。乾燥残渣に水１ｍｌと、ｎ－ブタノール／軽質石油（沸点４０～６０℃）／ギ酸エチル（２０：４：１、容量比）混合液１．２ｍｌを加えた（後者は残留する微量のモノメチルアミンを中和するため）。振盪後、脱アシル化によって生成された水溶性リンを全て含む下層の水層から上層を分離した。下層の水層を同じ溶媒混合液０．７５ｍｌで再洗浄した。二相分離混合物中のブタノールは、水層からのリゾプラズマローゲン（アルケニル）及びリゾグリセロールエーテルリン脂質（アルキル）の抽出を促進した（Ｂｊｅｒｖｅら、１９７４）。」（３０２ページ左欄１０～４８行） （１３ｂ）「結果 有機塩基により生じるアシル基転移 当初の試みでは、リン脂質から定量的にアンモニアを受容体としたアシル基転移体を得ようとした。鶏卵ホスファチジルコリンは、濃アンモニア水（比重０．８８０）とメタノール（１：１、容量比）の混合物とともに、密閉チューブ内で４３℃で１８時間、または５０℃で２時間加熱すると、完全に脱アシル化された。環状グリセロリン酸は形成されなかった。しかし、他のリン脂質、例えばホスファチジルイノシトールは、おそらくは反応混合物に不溶性であるため、脱アシル化に対してより耐性があった。濃縮水性アンモニアと濃縮メタノール性アンモニアの混合物（１：４、容量比）は、これらのリン脂質とともに密閉チューブ内で１００℃で１時間加熱すると、ホスファチジルコリンとホスファチジルイノシトールのどちらも完全に脱アシル化した。 モノメチルアミンは、Ｏ→Ｎ－アシル基転移を誘導するための試薬としてアンモニアよりもはるかに優れていることが立証された。さらに、反応完了後に容易に除去できるほど揮発性であるものの、モノメチルアミンを含む試薬は、塩基の多大な損失なく、密栓したチューブ内で５３℃で脂質とインキュベートすることができた。 試行した他の塩基はそれほど効果的ではなく、正確な定量的値は得られなかったが、リン脂質を脱アシル化する能力は、次の順序であった。モノメチルアミン ＞ モノエチルアミン ＞ ジエチルアミン ＞ ジメチルアミン ＞ イソプロピルアミン ＞ アニリン。イソプロピルアミンの脱アシル化能は非常に低く、アニリンは脱アシル化能を有していなかった。 モノメチルアミン／メタノール（５：４、容量比）の脱アシル化能力は、水を加えることによって向上した。したがって、ラット脳脂質抽出物では、１容量の水添加（つまり、モノメチルアミン／メタノール／水、５：４：１）で、５３℃で８分間のインキュベーション後、脂質リンの４５％を水溶性として放出していた。２容量（すなわち、５：４：２）では５８％を生成し、３容量（すなわち、５：４：３）では６２％の生成があった。より長いインキュベーション時間で得られた最大放出量は６９％であり、残りの３１％はＯ－アシル残基以外の疎水性基を含むリン脂質を表していた。 このような観察から、良好な脱アシル化速度と抽出されたリン脂質の妥当な溶解性を提供する最適な試薬として、モノメチルアミン／メタノール／水／ブタノール（体積比で５：４：３：１）の混合物を選択した。ブタノールはリン脂質の「可溶化」を促すために存在する。５３℃で、これはラット脳リン脂質の混合物中のＯ－ジアシル基の完全な脱アシル化を２０分以内に生成した。脱アシル化に対してより耐性のあるプラスマローゲン及びグリセロールエーテルリン脂質（Ｈａｎａｈａｎ と Ｗａｔｔｓ、 １９６１； Ａｎｓｅｌｌ と Ｓｐａｎｎｅｒ、 １９６３； Ｒｅｎｋｏｎｅｎ、 １９６３）は、完全に脱アシル化されるまでに最大１時間かかった。メチル及びブチロイル脂肪酸エステルはリン脂質よりもゆっくりと分解され、コレステロールステアレートは脱アシル化に対して耐性があった。」（３０３ページ左欄１０行～右欄１２行） イ 甲第１３号証に記載された発明 甲第１３号証には、以下の発明（以下「甲１３発明」という。）が記載されていると認められる。 （甲１３発明） 「ホスファチジルイノシトールリン酸をモノメチルアミンにより脱アシル化する方法。」 ウ 本件発明３について （ア）対比 本件発明３と甲１３発明とを対比する。 甲１３発明の「モノメチルアミン」は、本件発明３の「アルキルアミン」に含まれる。 そうすると、甲１３発明の「ホスファチジルイノシトールリン酸をモノメチルアミンにより脱アシル化する」方法は、本件発明３の「化合物をアルキルアミンに接触させることで脱アシル化する工程を包含する」「化合物の製造方法」に相当する。 （イ）一致点・相違点 そうすると、本件発明３と甲１３発明の一致点及び相違点は、以下のとおりとなる。 （一致点） 「ホスファチジルイノシトールリン酸をアルキルアミンに接触させることで脱アシル化する工程を包含する、化合物の製造方法。」である点。 （相違点） 本件発明３が「式（ＩＩ）の化合物」を脱アシル化して「請求項１に記載の化合物」を製造するのに対し、甲１３発明は、ホスファチジルイノシトールリン酸を脱アシル化しているものの、アシル基の種類並びにリン酸の置換数及び置換位置が不明である点。 （ウ）判断 甲第１３号証には、甲１３発明のホスファチジルイノシトールリン酸のアシル基の種類並びにリン酸の置換数及び置換位置を、本件発明３の式（ＩＩ）の定義に含まれるものとすることは記載も示唆もされていない。 したがって、甲１３発明を上記相違点に係る構成を備えるものとすることが、当業者にとって容易なこととはいえない。 エ 小括 以上のとおりであるから、本件発明３は、甲１３号証に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものではない。 したがって、本件発明３は、申立理由Ｂ－２によっては取り消すことができない。 （３）［申立理由Ｂ－３］（進歩性欠如）について ア 甲第１４、１５号証の記載事項 甲第１４号証には、試料からホスホイノシチドを抽出し、ホスホイノシチドのリン酸基をＴＭＳ－ジアゾメタンによりメチル化し、インラインＣ４カラムを通して部分的に精製及び濃縮し、陽イオンモードの三連四重極質量分析計に注入することにより、分子種を測定することが記載されている（１３３ページ下から１２行～１３７ページ下から４行）。 甲第１５号証には、ＤＥＡＥ－セルロースカラムにより、ホスファチジルイノシトール（ＰＩ）を精製する方法が記載されている（３３ページ１～１３行、３３ページ３４行～３４ページ２４行）。 イ 本件発明９、１０について 本件発明９、１０は、本件発明１の化合物を同定または定量する方法を特定したものであるところ、上記（１）ウ（ア）にて検討したとおり、甲第１号証には、甲１発明のヘキサデカノイル基を、ヘプタデカノイル基又は５Ｚ，８Ｚ，１１Ｚ，１４Ｚ－イコサテトラエノイル基に変更することは記載も示唆もされておらず、甲第１４、１５号証を参照しても、甲１発明のヘキサデカノイル基を、ヘプタデカノイル基又は５Ｚ，８Ｚ，１１Ｚ，１４Ｚ－イコサテトラエノイル基に変更することは記載も示唆もされていない。 したがって、本件発明９における同定対象及び本件発明１０における同定対象である本件発明１の化合物が、甲１発明、甲１４の記載及び甲１５の記載から当業者にとって容易に想到し得たものでないのであるから、本件発明９、１０も、甲１発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものではない。 ウ 小括 以上のとおりであるから、本件発明９、１０は、甲第１、１４、１５号証に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものではない。 したがって、本件発明９、１０は、申立理由Ｂ－３によっては、取り消すことはできない。 （４）［申立理由Ｃ］（サポート要件違反）及び［申立理由Ｄ］（実施可能要件違反）について ア サポート要件の判断の前提 特許請求の範囲の記載が、明細書のサポート要件に適合するか否かは、特許請求の範囲の記載と発明の詳細な説明の記載とを対比し、特許請求の範囲に記載された発明が、発明の詳細な説明に記載された発明で、その記載により当業者が当該発明の課題を解決できると認識できる範囲のものであるか否か、また、その記載や示唆がなくとも当業者が出願時の技術常識に照らし当該発明の課題を解決できると認識できる範囲のものであるか否かを検討して判断すべきものである。 イ 本件発明９、１０、３２、３８、３９の課題 本件発明９、１０の解決しようとする課題は、本件特許の願書に添付した明細書（以下「本件明細書」という。特に【０００１】～【０００８】）の記載からみて、「リゾホスホイノシタイドを同定又は定量する方法を提供すること」であると認められる。 同様に、本件発明３２の解決しようとする課題は、「リゾホスホイノシタイドのアシル基及びリン酸基の位置を特定して測定、検出、又は同定する装置を提供すること」であり、本件発明３８、３９の解決しようとする課題は、「リゾホスホイノシタイドを、アシル基を保持しつつ、リン酸基の位置に応じて分離又は精製する方法を提供すること」であると認められる。 ウ サポート要件についての判断 （ア）本件明細書の記載 本件明細書には、以下の事項が記載されていると認められる。 ａ （実施例１）出発原料として購入したホスファチジルイノシトールリン酸（具体的には、１－ヘプタデカノイル－２－アラキドノイル－ｓｎ－グリセロ－３－ホスホ－１’－ｍｙｏ－イノシトール－４’一リン酸（１７：０／２０：４－ＰＩ４Ｐ））について、所定濃度（２．１３％又は１０．７％）のメチルアミン溶液を用いて１つのアシル基のみ脱アシル化し、リン酸基のメチル化保護をした後に、ＬＣ－ＥＳＩＭＳ／ＭＳ分析を行ったところ（【０１７３】～【０１８１】）、リゾホスファチジルイノシトール一リン酸（１７：０ ＬＰＩＰ１及び２０：４ ＬＰＩＰ１）が検出されたこと（【０１８２】～【０１８３】、【図１Ｂ】）。 リン酸化パターンが異なる７種類のＰＩＰｓ原料（アシル基は１７：０、２０：４）に１０．７％メチルアミン存在下でのインキュベーション、リン酸基のメチル化保護、三連四重極質量分析計による測定を行ったところ、いずれのＰＩＰｓを原料としても、上記メチルアミン反応でＬＰＩＰｓの生成が認められたこと（【０１８７】、図２）。 ｂ （実施例２）生物試料から抽出したリン脂質をＤＥＡＥ－セルロースカラムに吸着させ、クロロホルム／メタノール／ＨＣｌ／水により溶出し、水及び１Ｍ ＮａＣｌの添加後、溶液を、撹拌、遠心分離し下層を収集し、リン酸基のメチル化を行った後に分析したこと（【０２２０】～【０２２７】）。 ｃ （実施例６）リン酸の置換位置の異なるホスファチジルイノシトールリン酸（ホスホイノシタイド）を単独で、又は複数種含む試料を調製し、各試料のリン酸基を保護し、ＬＣ－ＭＳによる測定を行ったところ、リン酸基の数が異なるホスホイノシタイドは異なる保持時間で溶出され、リン酸基の位置のみが異なる３種類の異性体を混合した場合でも、カラムにより良好に分離でき、ＬＣ－ＭＳでのホスホイノシタイド（ＰＩＰｓ）のリン酸基の位置による分離が可能であり、ＭＳ及びＭＳ／ＭＳの測定結果を利用することで、ホスホイノシタイドのアシル基の種類の組み合わせを特定することも可能であり、この方法により、ホスホイノシタイドのリン酸基の位置及びアシル基の種類を特定することができること（【０２５３】～【０２６８】、図５）。 ｄ （実施例７）８種類の１７：０／２０：４ホスホイノシタイドについて、それぞれ、０．０２、０．０５、０．１、０．２、５、１０及び５０ｐｍｏｌを注入してＬＣ－ＭＳ測定した場合のシグナル強度を比較し、良好な定量結果が得られることが確かめられたこと（【０２６９】～【０２７８】、図１０）。 ｅ （実施例８）イオンモビリティ分離によりホスホイノシタイドのリン酸基の位置による分離が可能であること（【０２７９】～【０２８３】、図１２）。 ｆ （実施例１１）１７：０／２０：４ ＰＩＰｓ合成品を出発材料とし、実施例６と同様に分析したところ、リン酸基の位置のみが異なる３種類の異性体は異なる保持時間で観察され、リゾホスホイノシタイドについても、リン酸基の位置及びアシル基の種類の解析が可能となること（【０３０２】～【０３０４】、図１７）。 （イ）本件発明９、１０について （ア）で述べたとおり、本件明細書には、ホスファチジルイノシトールリン酸からの脱アシル化によりホスファチジルイノシトールリン酸を生成し、ＬＣ－ＥＳＩＭＳ／ＭＳ分析を行うことにより、アシル基の長さに応じて分離して検出できること（上記ａ）、ホスホイノシタイドのリン酸基の位置及びアシル基の種類を特定できること（上記ｃ、ｆ）、イオンモビリティ分離によってもホスホイノシタイドのリン酸基の位置による分離が可能であること（上記ｅ）が記載されていることから、本件明細書の記載に接した当業者であれば、ＬＣ－ＥＳＩＭＳ／ＭＳ分析等の本件明細書に記載の分析方法を用いることにより、アシル基の種類及びリン酸基の位置も含めてリゾホスホイノシタイドを同定可能なことを把握することができる。 そうすると、本件発明９、１０の解決しようとする課題は、本願発明９、１０で特定している「質量分析法により、該リン脂質中の請求項１に記載の化合物を同定または定量する工程」により解決できると当業者が認識できるといえる。 本件発明９、１０は「質量分析法により、該リン脂質中の請求項１に記載の化合物を同定または定量する工程」（以下「同定定量工程」という。）以外に、「試料を、陰イオン交換樹脂に接触させることによりリン脂質を濃縮する工程」（以下「濃縮工程」という。）及び「酸性リン脂質中のリン酸基を保護基で保護する工程」（以下「保護工程」という。）を包含するものであるが、本願発明９、１０の課題は、本件発明９、１０において同定定量工程を特定したことにより解決できるのであるから、濃縮工程、保護工程を更に包含していても、本件発明の課題を解決できることに変わりはない。 （ウ）本件発明３２について （ア）、（イ）で述べたとおり、本件明細書の記載に接した当業者であれば、ＬＣ－ＥＳＩＭＳ／ＭＳ等の本件明細書に記載の分析装置を用いることにより、アシル基の種類及びリン酸基の位置も含めてリゾホスホイノシタイドを同定できると理解するから、本件発明３２の解決しようとする課題は、本件発明３２で特定される装置を用いることで解決できると当業者が認識できるものといえる。 （エ）本件発明３８、３９について （ア）、（イ）で述べたとおり、本件明細書の記載に接した当業者であれば、ＬＣ－ＥＳＩＭＳ／ＭＳ等の本件明細書に記載の方法を用いることにより、アシル基の種類及びリン酸基の位置も含めてリゾホスホイノシタイドを分離できると理解する。 そうすると、本件発明３８、３９の解決しようとする課題は、本件発明３８、３９で特定される方法を用いることで解決できると当業者が認識できるものといえる。 （オ）小括 以上より、本件発明９、１０、３２、３８、３９は、発明の詳細な説明に記載したものである。 オ 実施可能要件についての判断 上記ウにて検討したとおり、本件明細書の記載に接した当業者であれば、ＬＣ－ＥＳＩＭＳ／ＭＳ分析等の本件明細書に記載の分析方法を用いることにより、アシル基の種類及びリン酸基の位置も含めてリゾホスホイノシタイドを同定できることを把握することができる。また、本件明細書の記載に接した当業者であれば、ＬＣ－ＥＳＩＭＳ／ＭＳ等の本件明細書に記載の方法を用いることにより、アシル基の種類及びリン酸基の位置も含めてリゾホスホイノシタイドを分離できると理解する。 そうすると、本件明細書の発明の詳細な説明の記載は、本件発明９、１０、３２、３８、３９を当業者が実施することができる程度に明確かつ十分に記載されたものである。 カ 申立人の主張について （ア）主張 申立人は、異議申立書において、本件明細書が実施可能要件を満たさない理由として、以下の主張している。 ａ 本件明細書の【０１８８】～【０２０７】では精密質量分析を用いて組成式を決定し、アシル基に相当するフラグメントイオンが検出されたことにより目的とするＬＰＩＰｓであることを主張しており、【０２０６】「精密質量測定によるＬＰＩＰｓの同定の証明」と記載しているが「精密質量測定による」という限定句の通り、既知の材料物質の構造と、生成物、その分解物の質量から類推されるものであって、例えばアシル基がグリセロール骨格の何位に結合しているかを示すような、化学構造を決定する「同定」とは言えない。 ｂ 本件明細書の【０２０８】～【０２１９】では、化学構造を決定できない質量分析法の限界を補完するＮＭＲによる解析について記載されている。ここでは、構造から推測されるＮＭＲで検出できるであろう水素を示すピークの化学シフトについて具体的な値が【０２０８】～【０２１２】に記載はされているが実際の測定値ではなく、予測値、もしくは、過去の文献等での報告値である。そして、【０２１６】～【０２１８】ではＰＩＰｓについての測定結果の概略のみが記載されており同定に用いた化学シフトの値は記載されていない。かつ、実際に合成したというＬＰＩＰｓについては、具体的な測定結果も、そのスペクトラムを示す図も添付されておらず、ＮＭＲの結果から推定される構造式が記載されているのみである（【０２１９】、図４Ｂ～図４Ｆ）。ＬＰＩＰｓの「同定」のためにはアシル基が結合している場合と、結合せず水酸基の場合でのグリセロール骨格の各水素の化学シフトについて、結果が示されていなければ測定した物質は「同定」できたとは言えない。 ｃ 本件明細書の【０２２０】～【０２５２】には生物由来試料のＬＰＩＰｓの分離、定量の実施例が記載されている。この実施例の該当部において試料中の構造が未知のＬＰＩＰｓを各分子毎に特定する工程は、クロマトグラフィーによる保持時間と質量分析による質量数に基づいて行われており、グリセロール骨格に結合するアシル基の結合位置、個々のアシル基の構造（炭素数、二重結合の数と位置）については決定を行っていない。リン酸基の位置異性体を分離したことについては【０３０２】～【０３０４】にクロマトグラフィーの保持時間が異なることが記載されているものの、アシル基の質量数以外の情報に基づく相違については記載されておらず、測定した物質は「同定」できたとは言えない。したがって「定量」できたとも言えない。 また、本件発明特許の明細書【０２５３】～【０３０１】にはＰＩＰｓのリン酸基の位置に基づく分離、定量の実施例が記載されている。この実施例では構造が未知のＰＩＰｓを含む試料から各ＰＩＰｓを特定する工程は、クロマトグラフィーによる保持時間と質量分析による質量数に基づいて行われており、グリセロール骨格に結合する２本あるアシル基の結合位置、個々のアシル基の構造（炭素数、二重結合の数と位置）については決定を行っておらず、測定した物質は「同定」、「定量」できたとは言えない。このことは、例えば、本件発明特許の明細書【０２８４】～ 【０２９１】に記載されているＨＥＫ２９３Ｔ細胞を試料とした実施例において【０２９１】「ホスホイノシタイド組成（ジアシルグリセロールの種類、ＰＩＰｓにおけるリン酸基の数および位置）」と記載されていることから明らかである。 ｄ 本件明細書の実施例で具体的にＬＰＩＰｓを精製した例は【０１７１】～【０２１９】に記載されているのみである。この部分の記載においても生産したＬＰＩＰｓを本件発明９を用いて検出、出発物質に対する生産量を記載しているのみであり、具体的なＬＰＩＰｓの収集については記載されていない。前項で記載したように、本件発明特許がリン脂質中のイノシトール環のリン酸化位置を脱アシル化せずに分離した最初の例ではないので、本件発明特許３８、３９の進歩性について判断できる記載が必要であるのにその記載がない。また、本件発明９の工程を用いたとしても、得られる物質はメチル化されたＬＰＩＰｓであり、本件発明１のＬＰＩＰｓを収集する工程とは言えない。そして、液体カラムクロマトグラフィーではなく、イオンモビリティ分離（ＩＭＳ）を使用した場合、ＩＭＳは試料を何らかの手法でイオン化し、電界に応じてイオンが稀薄ガス中を移動する時の移動度がイオンの電荷数と体積により異なる現象を利用してイオンを種類ごとに分離する手法であり、イオンの状態のまま質量分析計へ誘導することが一般的である。 したがって、精製や生産の分離過程への適応は周知のものではない。 （イ）判断 しかしながら、以下に述べるとおり、申立人の主張を採用することはできない。 本件明細書の実施例１において、出発原料は購入したものであって、その化学構造は、アシル基の構造及び結合位置を含めて既知である。そして、実施例１では、出発原料をメチルアミン溶液を用いて１つのアシル基のみ脱アシル化し、リン酸基のメチル化保護をした後に、ＬＣ－ＥＳＩＭＳ／ＭＳ分析を行ったものであり、これらの工程においてアシル基の構造及び結合位置が変化するという理由は見いだせない。 そうすると、出発原料の化学構造に照らせば、実施例１で生成したリゾホスファチジルイノシトールリン酸の化学構造を、グリセロール骨格に結合するアシル基の結合位置、個々のアシル基の構造（炭素数、二重結合の数と位置）を含めて同定できると認められる。 したがって、申立人の主張ａ～ｃを採用することはできない。 また、本件明細書の実施例６において、ＬＣ－ＭＳによる測定を行ったところ、リン酸基の数が異なるホスホイノシタイドは異なる保持時間で溶出されたことが記載されている。ここで、当業者であれば、ＬＣの溶出物を異なる保持時間毎に取得すれば、メチル化されたＬＰＩＰｓを得られることを認識できるといえる。また、リン酸基の保護基であるメチル基を外すことも当業者にとって自明なことといえる。 したがって、申立人の主張ｄを採用することはできない。 ３ その他の取消理由について 申立人は、令和７年６月５日の上申書において、本件発明１は参考資料１により進歩性を有しないこと、及び、本件発明９は参考資料２により進歩性を有しないことを主張し、同年１１月４日提出の意見書において、本件発明１、９、３２は、乙第１～３号証により新規性・進歩性を有しないこと、及び、本件発明２、４～８、１１～３１、３３～３７、４０～４１には取消理由があることを主張している。 しかしながら、本件において訂正の請求はされていないのであって、参考資料１、２及び乙第１～３号証に基づく主張は、特許異議申立ての時点で主張できたにもかかわらず、申立理由に含まれていない新たな主張であるから、特許法第１１３条において特許異議申立の期間を「特許掲載公報の発行の日から六月以内に限り」と定められた趣旨を踏まえ、採用しない。また、本件発明２、４～８、１１～３１、３３～３７、４０～４１についての主張は、特許異議の申立てがされていない請求項についてのものであるから、審理することができない（特許法第１２０条の２第２項）。 第６ むすび 以上のとおり、請求項１及び３２に係る特許は、特許法第２９条第１項の規定に違反してされたものであるから、同法第１１３条第２号に該当し、取り消されるべきものである。 請求項３、９、１０、３８及び３９に係る特許は、特許異議申立書に記載した特許異議申立理由によっては取り消すことはできない。また、他に請求項３、９、１０、３８及び３９に係る特許を取り消すべき理由を発見しない。 よって、結論のとおり決定する。